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作为苏素化2/3检测试剂盒产品系列的一部分，苏素化2/3亲和磁珠已经过优化，可以检测内源性水平的 SUMO 2/3 修饰蛋白，这些蛋白通常占目标蛋白的 <1%。苏素化2/3亲和磁珠由抗 SUMO-2/3 抗体（克隆 11G2）与蛋白 G 珠化学结合而成。在 Hela 细胞中进行的验证研究表明，这些珠子可以免疫沉淀多种 SUMO 2/3 修饰蛋白，在 IP 检测中不会检测到重链或轻链的浸出。我们还提供全面的 苏素化2/3检测试剂盒 (BK162)，建议初次使用者使用。
使用苏素化2/3检测试剂盒进行免疫沉淀。按照之前的报道1，制备 HeLa 细胞（"HS43"：42°C 热休克处理 10 分钟；"CT37"：未处理）和 HeLa siRNA SUMO 敲除细胞（"KDS2"）的变性细胞裂解液。1毫克裂解物用于免疫沉淀（IP）SUMO化的2/3蛋白。使用抗 SUMO-2/3 抗体（Cytoskeleton cat# ASM23）（A）或抗 Ubc9 抗体（B）对免疫沉淀蛋白进行 Western 印迹。热休克处理细胞中 SUMO-2/3 共轭物的水平高于对照组，而 shRNA SUMO-2 敲除降低了 SUMOylated 2/3 修饰蛋白的水平。将 SUMO-2/3 抗体 (11G2) 化学键合到亲和珠基质上可防止重链和轻链沥滤。未结合的游离 SUMO 也会被 SUMO-2/3 亲和珠捕获。(B）未修饰的 Ubc9 在 18kDa 附近可见。高分子量条带表明 Ubc9 被单个 SUMO-2/3 蛋白质 SUMO 化。Ubc9 先前已被报道为 SUMOylation 的靶标1,2。
1. Barysch S. et al. 2014. Identification and analysis of endogenous SUMO1 and SUMO2/3 targets in mammalian cells and tissues using monoclonal antibodies. Nat Protoc. 9(4):896-909
2. Becker J. et al. 2013. Detecting endogenous SUMO targets in mammalian cells and tissues. Nature Struc. & Mol. Biol. 20, 525-531.
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产品组分
内容
型号
规格 储存温度
苏素化2/3亲和磁珠 ASM24 20次 2-8°C 操作手册
1 1 常温
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营销中心
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注意事项
保存建议 厂家推荐蓝冰运输。当您收到产品后，按照说明书建议保存于-20°C。 -
FAQ
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Author Title Journal Year Article Link Nguyen, Kha The et al. The MARCHF6 E3 ubiquitin ligase acts as an NADPH sensor for the regulation of ferroptosis Nature Cell Biology 2022 ISSN 1476--4679 Dieter, Sebastian M. et al. Degradation of CCNK/CDK12 is a druggable vulnerability of colorectal cancer Cell Reports 2021 ISSN 2211-1247 Gu, Chunming et al. Identification of berberine as a novel drug for the treatment of multiple myeloma via targeting UHRF1 BMC Biology 2020 ISSN 1741-7007 Horita, Henrick et al. Utilizing a comprehensive immunoprecipitation enrichment system to identify an endogenous post-translational modification profile for target proteins Journal of Visualized Experiments 2018 ISSN 1940-087X Horita, Henrick et al. Utilizing optimized tools to investigate PTM crosstalk: Identifying potential PTM crosstalk of acetylated mitochondrial proteins Proteomes 2018 ISSN 2227-7382 Horita, Henrick et al. A simple toolset to identify endogenous post-translational modifications for a target protein: A snapshot of the EGFR signaling pathway Bioscience Reports 2017 ISSN 1573-4935
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