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我们的内质网应激/未折叠蛋白反应（ER Stress/UPR）试剂套装的各组分能够在培养细胞中诱导并选择性调节内质网应激和未折叠蛋白反应。每种试剂单独提供，便于用户按如下所述策略性地组合诱导剂和调节剂，以研究特定的未折叠蛋白反应分支（PERK、IRE1和/或ATF6）。
毒胡萝卜素可抑制肌浆网/内质网Ca2+-ATP酶（SERCA），导致内质网中钙离子耗竭，并损害伴侣蛋白功能。1 这会诱导内质网应激，并在PERK、IRE1和ATF6通路中强烈激活未折叠蛋白反应。
衣霉素通过抑制N-乙酰葡糖胺-1-磷酸转移酶来阻断内质网中的N-连接糖基化，导致错误折叠蛋白的积累，并通过PERK、IRE1和ATF6通路激活未折叠蛋白反应。2
牛磺熊去氧胆酸（TUDCA）作为一种化学伴侣，可稳定内质网中的蛋白质折叠，从而减轻内质网应激。3，4 它通常被用作保护剂，广泛抑制未折叠蛋白反应的激活，并防止内质网应激介导的细胞死亡。5
Salubrinal抑制生长停滞和DNA损伤诱导蛋白34-蛋白磷酸酶1（GADD34-PP1）复合物，阻止PERK靶标真核翻译起始因子2α（eIF2α）的去磷酸化。6 PERK对eIF2α的磷酸化会导致蛋白质翻译的长期减弱，并有助于减轻内质网蛋白质折叠应激。7 Salubrinal可用于评估PERK信号在内质网应激反应中的作用。
KIRA6是IRE1α激酶活性的选择性抑制剂，可间接抑制其RNase功能。8通过阻断IRE1α信号传导，KIRA6可减少IRE1介导的未折叠蛋白反应（UPR）。KIRA6可用于评估IRE1信号传导在内质网应激中的作用。
Ceapin-A7可阻断ATF6从内质网到高尔基体的转运，从而抑制其激活。9 Ceapin-A7可用于评估ATF6在内质网应激中的作用。
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产品组分
内容 型号
规格 储存温度
内质网应激/未折叠蛋白反应(UPR)试剂盒
CN44899-01 1ea
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CN44899-02 2ea
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营销中心
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注意事项
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FAQ
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Product Description References
1. Verwilst, P., Kim, K., Sunwoo, K., et al. Revealing protein aggregates under thapsigargin-
induced ER stress using and ER- targeted thioflavin. ACS Sens. 4, 2858-2863 (2019). 2. Cruz-Rodríguez, M., Chevet, E., and Muñoz-Pinedo, C. Glucose sensing and the unfolded protein response. FEBS J. 292, 3581-3595 (2025).
3. Özcan, U., Yilmaz, E., Özcan, L., et al. Chemical chaperones reduce ER stress and restore glucose homeostasis in a mouse model of type 2 diabetes. Science 313(5790), 1137-1140 (2006).
4. Uppala, J.K., Gani, A.R., and Ramaiah, K.V.A. Chemical chaperone, TUDCA unlike PBA, mitigates protein aggregation efficiently and resists ER and non-
ER stress induced HepG2 cell death. Sci. Rep. 7, 3831 (2017). 5. Kusaczuk, M. Tauroursodeoxycholate-
bile acid with chaperoning activity: Molecular and cellular effects and therapeutic perspectives. Cells 8, 1471 (2019). 6. Boyce, M., Bryant, K.F., Jousse, C., et al. A selective inhibitor of eIF2α dephosphorylation protects cells from ER stress. Science 307(5711), 935-939 (2005).
7. Chakrabarti, A., Chen, A.W., and Varner, J.D. A review of the mammalian unfolded protein response. Biotechnology and Bioengineering 108(12), 2777-2793 (2011).
8. Ghosh, R., Wang, L., Wang, E.S., et al. Allosteric inhibition of the IRE1α RNase preserves cell viability and function during endoplasmic reticulum stress. Cell 158, 543-548 (2014).
9. Gallagher, C.M., and Walter, P. Ceapins inhibit ATF6α signaling by selectively preventing transport of ATF6α to the Golgi apparatus during ER stress. eLife 5, e11880 (2016).
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