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PRMT1是一种蛋白质精氨酸甲基转移酶,作为对组蛋白H4具有特异性的组蛋白甲基转移酶发挥作用。PRMT1在体外和体内特异地对组蛋白H4的精氨酸-3进行甲基化。PRMT1对精氨酸3的甲基化可促进p300对组蛋白H4尾部的后续乙酰化。PRMT1还会对STAT1(信号转导与转录激活因子1)的精氨酸31进行甲基化,这是IFN(干扰素)-α/IFN-β诱导转录所必需的。STAT1的精氨酸甲基化是调控转录因子功能的另一种翻译后修饰,而精氨酸甲基化的改变可能是许多恶性肿瘤中出现干扰素反应缺失的原因。I型PRMT(CARM1、PRMT1、PRMT2、PRMT3、PRMT6和PRMT8)催化不对称二甲基精氨酸(ADMA),而II型PRMT(如PRMT5和PRMT7)催化对称二甲基精氨酸(SDMA)。PRMT1占细胞内ADMA甲基化作用的90%以上。
重组人PRMT1(蛋白质精氨酸N-甲基转移酶1),包含2-371位氨基酸(末端)。该构建体含有N端GST标签,其后连接一个凝血酶切割位点。该蛋白经亲和纯化获得。
Species
Human
Construct
PRMT1 (GST-Th-2-371(end))
Host Species/Expression System
E. coli
Purity
≥70%
Format
Aqueous buffer solution
Formulation
40 mM Tris-HCl, pH 8.0, 110 mM NaCl, 2.2 mM KCl, 0.04% Tween-20, 20% glycerol, and 3 mM DTT
Target(s)
PRMT1
MW
69 kDa
Amino Acids
2-371(end)
Genbank #
NM_001536
UniProt #
Q99873
Tag(s)
N-terminal GST-tag
Stability
At least 6 months at -80°C.
Assay Conditions
Assay was performed according to PRMT1 Chemiluminescent Assay Kit (BPS Bioscience #52004L) with various amounts of PRMT1, GST-Tag (E. coli-derived) Recombinant.
Instructions for Use
Thaw on ice and gently mix prior to use. DO NOT VORTEX. Perform a quick spin before opening. Aliquot into small volumes and flash freeze for long term storage. Avoid multiple freeze/thaw cycles.
Applications
Useful for the study of enzyme kinetics, screening inhibitors, and selectivity profiling.
Shipping Temperature
-80°C
Warnings
Avoid freeze/thaw cycles
Scientific Category
Methyltransferase
Regulatory Status
Research Use Only
关键词:- 大肠杆菌来源GST标签重组PRMT1蛋白
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产品组分
内容 型号
规格 储存温度
大肠杆菌来源GST标签重组PRMT1蛋白 51040-01 50ug -20°C 大肠杆菌来源GST标签重组PRMT1蛋白 51040-02 100ug -20°C 操作手册
1 1 常温
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注意事项
保存建议 厂家推荐蓝冰运输。当您收到产品后,按照说明书建议保存于-20°C。 -
FAQ
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References
1. Le Romancer,M. et al., Mol. Cell 31, 2, 212-221, 2008.
2. Fronz,K et al., J. Biol. Chem. 283, 29, 20408-20420, 2008.Application Reference(s):
1. A Sensitive Luminescent Assay for the Histone Methyltransferase NSD1 and Other SAM-Dependent Enzymes (2014)
2. Selective inhibitors of bacterial t-RNA-(N(1)G37) methyltransferase (TrmD) that demonstrate novel ordering of the lid domain (2013)
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